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分類清單

黃介嶸

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職稱 副教授
學歷 PhD. Univ. of Cambridge (Dept. of Chemistry);
BSc. National Taiwan Univ. (Dept. of Physics)
辦公室: 生物醫學大樓 六樓 R607 室
電話: 886-2-2826-7258
Email: jierongh@ym.edu.tw
個人網頁: http://www.ym.edu.tw/~jierongh/
   
經歷
2018.08迄今 國立陽明大學 副教授
2013.08-2018.07    國立陽明大學 助理教授
2010.09-2013.07 法國 國家研究中心 博士後研究員
2007.03-2010.08 瑞士 巴塞爾大學 博士後研究員
學歷
2003.10-2007.02    英國劍橋大學 博士
1997.09-2001.06 國立臺灣大學 學士
榮譽
108 學年度

陽明大學生科院教研人員學術卓越獎勵 (兩年)

106 學年度

陽明大學優良導師

103、105、106 學年度   

醫學院學生網路教學評估優良教師

103、106 學年度  

財團法人沈力揚教授醫學教育獎學紀念基金會研究與進修獎助金

103、104 學年度

陽明大學良師益友導師

102 學年度

科技部補助大專校院延攬特殊優秀人才 (兩年)

指導學生獲獎
2019   

碩士生邱怡萍 獲教育部補助至韓國中央大學擔任交換學生

2019

碩士生邱怡萍 第24屆生物物理年會口頭論文競講第三名(JBC Award)

2018

碩士生江宛芹 第23屆生物物理年會口頭論文競講第二名

2018

碩士生江宛芹 生化所尹珣若論文比賽第一名,代表所參加全校比賽

2018

專題生孫永宸 考取陽明大學生化所榜首

2018

碩士生李昊儒、江宛芹,助理周柏君的研究成果在JBC發表!

2017

碩士生邱得宸 獲得台日生物醫學磁共振研討會最佳壁報獎

2017

碩士生李昊儒、博士生陳采榛的研究成果在BBA發表!

2017

碩士生林煜皓、邱得宸、助理張雯涵的研究成果在JBC發表!

2016

博士生陳采榛、助理蕭至倫於的研究成果在 PPL 發表

2016

博士生陳采榛 獲得國際生物磁共振研討會(Kyoto) Travel Award

2016

博士生陳采榛 獲得台灣磁共振年會優良壁報獎

專長--固有無序蛋白質、生物化學與分子生物學、生物物理
研究方向
在一顆細胞內,有成千上萬的生物化學反應同時在發生著。然而,這些參與反應的生物分子,如蛋白質、核酸等,它們怎麼「知道」自己該在何時、何處參與那些反應?這是我們實驗室最有興趣了解的問題。
真核細胞內有一半以上的蛋白質帶有無特定三維結構的「固有無序」區段(intrinsically disordered domains; IDPs or IDRs),這些無序區段的特性,很可能就決定了該蛋白質該在何時何處參與反應。近來有些研究已發現許多這類蛋白質可以利用外界環境(如酸鹼度、溫度)的改變(「何時」)進行液-液相分離(liquid-liquid phase separation; LLPS),藉以達到在細胞內局部的濃度提高,而在特定地點發生反應(「何處」)。除了多種功能外,這些區段的變異也和多種疾病有關,而我們實驗室有興趣的主題皆是為了解IDP/LLPS的特性及其生物功能與疾病間的關係。目前著重的主題可分為下列幾項:
1. 基因調控 : 我們研究多個RNA binding portions。包含TDP-43, hnRNPA2, Musasi-1。這些蛋白質除了和RNA結合的區段外,都含有一段無序區段,我們希望了解這些IDR是如何調控它們相關的基因及功能的。
2. 神經退化性疾病 : TDP-43 這個蛋白質無序區段的不正常堆集是漸凍人症和一種失智症的主要原因。這個無序區段是怎麼堆集的?為什麼自然要演化出會不正常堆集的區段?這個區段是不是還有其它功能?這是我們有興趣的問題。
3. 癌症 : Galectin-3 是人體內唯一一種帶有無序區段的半乳糖凝集素。它在發炎及一些癌細胞內會大量產生,但它產生的機制和癌症之間的關係並不清楚,這也是我們目前研究的方向之一。
4. 藥物設計 : 現在以蛋白質結構為基礎的藥物開發(structure-based drug design)都是以有三級結構的活性位或調節位做設計,鮮少以無序區段作為目標。以上(1)-(3)提到的功能與疾病,我們發現都和IDR所調控的LLPS有關。因此,我們會針對會形成液-液相分離的無序蛋白質為目標,針對它們凝集作用的機制,來找出適合調控這些機制的藥物。
更多內容請參觀本實驗室網頁 連結
研究著作

Li HR, Chiang WC, Chou PC, Wang WJ, Huang JR*. TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) liquid-liquid phase separation is mediated by just a few aromatic residues (2018) J Biol Chem. 293(16):6090-6098

 

Li HR, Chen TC, Hsiao CL, Shi L, Chou CY, Huang JR*. The physical forces mediating self-association and phase-separation in the C-terminal domain of TDP-43. (2018) BBA-Proteins and Proteomics. 1866:214-223

 

Lin YH, Qiu DC, Chang WH, Yeh YQ, Jeng US, Liu FT, Huang JR*. The intrinsically disordered N-terminal domain of galectin-3 dynamically mediates multisite self-association of the protein through fuzzy interactions. (2017) J Biol Chem. 292(43) 17845–17856

 

Chen TC, Hsiao CL, Huang SJ, Huang JR*. The nearest-neighbor effect on random-coil NMR chemical shifts demonstrated using a low-complexity amino-acid sequence. (2016) Protein Pept Lett. 23(11):967-975

 

Delaforge E, Milles S, Huang JR, Bouvier D, Jensen MR, Sattler M, Hart JD, Blackledge M. Investigating the Role of Large-Scale Domain Dynamics in Protein-Protein Interactions. (2016) Front. Mol. Biosci. 3:54

 

Aznauryan M, Delgado L, Soranno A, Nettels D, Huang JR, Labhardt AM, Grzesiek S, Schuler B. Comprehensive structural and dynamical view of an unfolded protein from the combination of single-molecule FRET, NMR, and SAXS. (2016) PNAS. 113(37):E5389-98

 

Huang JR, Warner LR, Sanchez C, Gabel F, Madl T, Mackereth CD, Sattler M, Blackledge M. Transient electrostatic interactions dominate the conformational equilibrium sampled by multi-domain splicing factor U2AF65: A combined NMR and SAXS study. (2014) J Am Chem Soc. 136(19):7068-76

 

Jensen MR, Zweckstetter M, Huang JR, Blackledge M. Exploring Free-Energy Landscapes of Intrinsically Disordered Proteins at Atomic Resolution Using NMR Spectroscopy. (2014) Chem Rev. 114(13):6632-60

 


Before 2013

Huang J-R, Ozenne V, Jensen MR, and Blackledge M. Direct prediction of NMR residual dipolar couplings from the primary sequence of unfolded proteins (2013) Angew Chem Int Ed. 52(2):687-690 (Cover Issue)

 

Huang J-R, Gentner M, Vajpai N, Grzesiek S, and Blackledge M. Residual dipolar couplings measured in unfolded proteins are sensitive to amino- acid specific geometries as well as local conformational sampling (2012) Biochem Soc T. 40(5):989-94

 

Ozenne V, Schneider R, Yao M, Huang J-R, Salmon L, Zweckstetter M, Jensen MR and Blackledge M. Mapping the potential energy landscape of intrinsically disordered proteins at amino acid resolution (2012) J Am Chem Soc. 134(36):15138-48

 

Ozenne V, Bauer F, Salmon L, Huang J-R, Jensen MR, Segard S, Bernado P, Charavay C, and Blackledge M. Flexible-meccano: A tool for the generation of explicit ensemble description of intrinsically dis- ordered proteins and their associated experimental observables (2012) Bioinfomatics. 28(11):1463-70

 

Silvers R, Sziegat F, Tachibana H, Segawa S, Whittaker S, Gunther U, Gabel F, Huang J-R, Blackledge M, Wirmer J, and Schwalbe H. Modulation of structure and dynamics by disulfide bond formation in unfolded states. (2012) J Am Chem Soc. 134(15):6846-54

 

Huang J-R, Gabel F, Jensen MR, Grzesiek S, and Blackledge M. Sequencespecific mapping of the interaction between urea and unfolded ubiquitin from ensemble analysis of NMR and small angle scattering data. (2012) J Am Chem Soc. 134(9):4429-36

 

Schneider R, Huang J-R, Yao M, Communie G, Ozenne V, Mollica L, Salmon L, Jensen MR, and Blackledge M. Towards a robust descrip- tion of intrinsic protein disorder using nuclear magnetic resonance spec- troscopy. (2012) Mol Biosyst. 8(1):58-68

 

Vajpai N, Gentner M, Huang J-R, Blackledge M, and Grzesiek S. Sidechain χ1 conformations in urea-denatured ubiquitin and protein G from 3J coupling constants and residual dipolar couplings. (2010) J Am Chem Soc. 132(9):3196-203

 

Huang J-R and Grzesiek S. Ensemble calculations of unstructured proteins constrained by RDC and PRE data: a case study of urea-denatured ubiquitin. (2010) J Am Chem Soc. > 132(2):694-705

 

Haussinger D, Huang J-R, and Grzesiek S. DOTA-M8–an extremely rigid, high-affinity lanthanide chelating tag for PCS NMR. (2009) J Am Chem Soc. 131(41):14761-7

 

Huang J-R, Hsu S-TD, Christodoulou J, and Jackson SE. The extremely slow-exchanging core and acid-denatured state of Green Fluorescent Pro- tein. (2008) HFSP Journal. 2(6):378-87

 

Huang J-R, Craggs TD, Christodoulou J, and Jackson SE. Stable intermediate states and high energy barriers in the unfolding of GFP. (2007) J Mol Biol. 370(2):356-71

 

Jackson SE, Craggs TD, Huang J-R. Understanding the folding of GFP using biophysical techniques. (2006) Expert Rev Proteomics. 3(5):545-59

 

 

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